sme.sk
 
diplomovka.sme.sk » Katalóg » Univerzita Pavla Jozefa Šafárika v Košiciach » Prírodovedecká fakulta » Iná katedra » Charakterizácia interakcie NADH oxidázy z Thermus...

Meta:

Za prácu už hlasovalo
47 čitateľov
Zaujala aj vás? Hlasujte!
Petra Vasiľková

Dostupný celý text práce:
PDF
r. 2007

Školiteľ:
doc. RNDr. Erik Sedlák, PhD

Kľúčové slová:
NADH oxidáza, reverzibilné inhibície, aktívne miesto, NADH, flavoproteíny

Vedný odbor:
PRÍRODNÉ VEDY » Chemické vedy » Biochémia

Škola:
Univerzita Pavla Jozefa Šafárika v Košiciach » Prírodovedecká fakulta » Iná katedra

Dublin Core:
Dublin Core verzia

MARC21XML:
Verzia vo formáte MARC21XML

OAI:
Verzia pre Iniciatívu otvorených archívov

BibTex:
Verzia vo formáte BibTex

Upozornenie: obsah diplomovej práce je chránený autorským zákonom č. 618/2003 Z.z.

Charakterizácia interakcie NADH oxidázy z Thermus thermophilus so substrátom.

Petra Vasiľková (Školiteľ: doc. RNDr. Erik Sedlák, PhD) | pridané: 4. júna 2007

Abstrakt diplomovej práce:

Táto práca je zameraná predovšetkým na štúdium interakcie NADH oxidázy so substrátom a to inhibovaním enzýmu jednotlivými časťami NADH ako aj produktom prvej polreakcie (NAD+, kyselina nikotínová, nikotínamid, AMP, ADP). Enzým interaguje s týmito časťami s rôznou afinitou. Takéto rozdelenie afinít k jednotlivým podštruktúram substrátu umožňuje efektívnu asociáciu substrátu a disociáciu produktu.

Študovaná NADH oxidáza (NOX) pochádza z termofilnej eubaktérie Thermus thermophilus, ktorého optimálna teplota rastu je vyššia než 80°C. NADH oxidáza je dimérny flavoproteín katalyzujúci oxidáciu NADH bisubstrátovým mechanizmom. Táto práca je zameraná predovšetkým na štúdium interakcie NADH oxidázy so substrátom a to inhibovaním enzýmu jednotlivými časťami NADH ako aj produktom prvej polreakcie (NAD+, kyselina nikotínová, nikotínamid, AMP, ADP). Enzým interaguje s týmito časťami s rôznou afinitou. Najefektívnejším inhibítorom je kyselina nikotínová a nikotínamid, ktoré neobsahujú adenínovú časť. Naopak ADP a AMP majú výrazne nižšiu afinitu k aktívnemu miestu. Takéto rozdelenie afinít k jednotlivým podštruktúram substrátu umožňuje efektívnu asociáciu substrátu a disociáciu produktu.

Diskusia k vedeckej práci:

Dostupnosť diplomovej práce:

Diplomovú prácu poskytne autor na záujemcom na požiadanie (pošlite autorovi správu cez doleuvedený formulár).

Diplomovú prácu si môžete stiahnuť z nášho portálu:
zdroj/3075.pdf 1 215 248 B.

Diplomová práca sa nachádza v knižnici tejto vysokej školy:
Univerzita Pavla Jozefa Šafárika v Košiciach - Prírodovedecká fakulta - Iná katedra

Univerzita P. J. Šafárika v Košiciach, Univerzitná knižnica
Garbiarska 14
Košice
042 07
http://library.upjs.sk/

Kontakt na autora diplomovej práce

Správa pre diplomanta/autora:

Bezpečnostný kód:
Kontrola
 

Podobné diplomové práce

Bibliografický odkaz

VASIĽKOVÁ, Petra: Charakterizácia interakcie NADH oxidázy z Thermus thermophilus so substrátom. [ Diplomová práca ] Univerzita Pavla Jozefa Šafárika v Košiciach, Prírodovedecká fakulta, Iná katedra. Školiteľ: doc. RNDr. Erik Sedlák, PhD. Rok obhajoby: 2007

Diploma Thesis:

Characterisation of interaction NADH oxidase from Thermus thermophilus with substrate.

Petra Vasiľková (Supervisor: doc. RNDr. Erik Sedlák, PhD) | added: 4. júna 2007

Abstract of diploma thesis:

This work attempt to study interaction of NADH oxidase with substrate using enzyme inhibition with the sevreal parts of NADH and product of the first reaction (NAD+, nicotinic acid, nicotinamid, AMP, ADP). These parts of substrate are bound by different affinities.Such affinity distribution for the different substrate parts enable effective substrate association and product dissociation.

NADH oxidase (NOX) from thermophilic eubacterium Thermus thermophilus was studied. Thermus thermophilus has optimal temperature for growth above 80°C. NADH oxidase is a dimeric flavoprotein which catalysis oxidation of NADH by bisubstrate mechanism. This work attempt to study interaction of NADH oxidase with substrate using enzyme inhibition with the sevreal parts of NADH and product of the first reaction (NAD+, nicotinic acid, nicotinamid, AMP, ADP). These parts of substrate are bound by different affinities. The most effective inhibitors are nicotinic acid and nicotinamide which do not have adenine substructure. On the other hand, both ADP and AMP have significantly lower affinity to acctive site. Such affinity distribution for the different substrate parts enable effective substrate association and product dissociation.